Sylabus BQC-0506

Syllabus

BQC-0506 Bioquímica II

DR. ANA LUISA RAMOS DÍAZ

alramos@itescam.edu.mx

Semestre	Horas Teoría	Horas Práctica	Créditos	Clasificación
4	4	2	10

Prerrequisitos

BIOLOGÍA: Conocer la estructura y función celular.

BIOQUÍMICA: Conocer la teoría general referente a las enzimas: regulacíon, cofactores y bionergética.

QUÍMICA I: Identificar los diferentes grupos funcionales orgánicos.

QUÍMICA II: Describir la estereoquímica de los compuestos orgánicos.

MICROBIOLOGÍA: 1)Actividades metabólicas de microorganismos procariotas y eucariotas. 2) Cultivo e identificación de microorganismos. 3) Genética microbiana.

Competencias

Atributos de Ingeniería

Normatividad

1) El alumno deberá presentarse en el salón de clase a más tardar 15 minutos después de la hora indicada de la clase. 2) El alumno tiene la obligación de entregar las tareas en el día y a la hora establecidas. 3) Los alumnos deben participar en clase para tener derecho a 40% de la calificación.

Materiales

Para seciones de laboratorio: 1)Bata de laboratorio de preferencia de manga larga. 2) Cubre bocas. 3) Par de guantes desechables.

Bibliografía disponible en el Itescam
Título	Autor	Editorial	Edición/Año	Ejemplares

Parámetros de Examen
PARCIAL 1	UNIDAD I y II
PARCIAL 2	UNIDAD III y IV

Contenido (Unidad / Competencia / Actividad / Material de Aprendizaje)
1. Metabolismo del nitrógeno 1.1. Degradación de aminoácidos 1.1.1. Flujos metabólicos de los grupos aminos Berg, Jeremy; Tymoczko John; Stryer, Lubert. BIOCHEMISTRY, 5a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2002) 633-635, 639-643 Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principles of biochemistry, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2005)657-662 Estructura de los aminoácidos (26289 bytes) Ciclo del ácido cítrico (398322 bytes) Flujo metabólico de los grupos amino (71952 bytes) Capitulo 23 Stryer (864602 bytes) Clase 9-13 febrero-09 (6542499 bytes) http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/ http://bcs.whfreeman.com/lehninger 1.1.2. Enzimas y coenzimas involucradas Berg, Jeremy; Tymoczko John; Stryer, Lubert. BIOCHEMISTRY, 5a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2002)633-635, 649-658. Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principles of biochemistry, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2005) 671-683. 1.1.3. Comportamiento comunes de las vías de degradación de aminoácidos Berg, Jeremy; Tymoczko John; Stryer, Lubert. BIOCHEMISTRY, 5a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2002)649-658 Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principles of biochemistry, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2005)657-662. 1.1.4. Recambio de proteínas Recambio de proteínas (359426 bytes) 1.2. Excreción de nitrógeno y el ciclo de la urea 1.2.1. Etapas enzimáticas del ciclo Berg, Jeremy; Tymoczko John; Stryer, Lubert. BIOCHEMISTRY, 5a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2002) 643-648 Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principles of biochemistry, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2005) 665-669 ciclo de la Urea (637719 bytes) 1.2.2. Relacíon entre el ciclo del ácido cítrico y el ciclo de la urea Berg, Jeremy; Tymoczko John; Stryer, Lubert. BIOCHEMISTRY, 5a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2002) 646-647 capitulo completo (864602 bytes) http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/U/UreaCycle.html 1.2.3. Ecuación global del ciclo Balance del ciclo de la urea (76784 bytes) 1.2.4. Regulación del ciclo Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principles of biochemistry, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2005) 669-671 1.2.5. Defectos genéticos del ciclo Berg, Jeremy; Tymoczko John; Stryer, Lubert. BIOCHEMISTRY, 5a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2002) 647-649 1.3. Ciclo del nitrogéno 1.3.1. Enzimas del complejo nitrogenasa enzimas del complejo nitrogenasa (267332 bytes) enzimas (96164 bytes) nitrogenasa (750287 bytes) 1.3.2. Incorporación del amoníaco en biomoléculas Esquema (117870 bytes) incorporacion NH4 (181990 bytes) 1.4. Biosíntesis de aminoácidos 1.4.1. Familias de aminoácidos agrupadas por prescursor metabólico. 1. Alfa-cetoglutarato. 2. Fosfoglicerato. 3. Oxalacetato. 4. Priruvato. 5. Fosfoenolpiruvato y eritrosa 4-fosfato. 5. Ribosa 5-fosfato biosintesis aa (1182656 bytes) biosintesis aa (libro 1) (1417692 bytes) biosintesis aa (libro 2) (1448583 bytes) 1.4.2. Regulación metabólica regulación metabolica (1182656 bytes) 1.4.3. Moléculas derivadas de los aminoácidos: porfirina, creatina, glutatión, auxina, cetocolaminas, entre otras Derivados (295749 bytes)
2. Metabolismo de nucleótidos 2.1. Nucleótidos 2.1.1. Nucleótidos de purina Purinas (22756 bytes) 2.1.2. Nucleótidos de pirimidina pirimidinas (27255 bytes) 2.1.3. Desoxirribonucleótidos Desoxirribonucleótidos (37338 bytes) 2.2. Degradación de ácidos nucleícos 2.2.1. Degradación de ácidos nucleícos Degradación (1071104 bytes) Degradación (371624 bytes) 2.3. Biosíntesis de nucleótidos de purina 2.3.1. Experimentos preliminares Experimentos preliminares (315392 bytes) Experimetos preliminares (999806 bytes) 2.3.2. Vía de novo. 1. Enzimas involucradas. 2. Regulación metabólica. 3. Vías de salvamento. 4. Balance energético biosintesis (160830 bytes) via de novo (491416 bytes) Lehninger (124805 bytes) 2.4. Degradación de nucleótidos de purina 2.4.1. Obtención del ácido úrico y otros productos de excreción degradación (6039526 bytes) 2.4.2. Hiperamonemia Hiperamonemia (28672 bytes) Hiperamonemia (167532 bytes) 2.5. Biosíntesis de nucleótidos de pirimidina 2.5.1. Vía de novo biosintesis pirimidina (205516 bytes) vía novo (175464 bytes) 2.5.2. Enzimas involucradas capitulo Strayer (139890 bytes) 2.5.3. Regulación metabólica Regulación (web) (616022 bytes) 2.6. Degradación de nucleótidos de de pirimidina: enzimas de las vías de salvamento 2.6.1. Degradación de nucleótidos de de pirimidina: enzimas de las vías de salvamento Degradación (148173 bytes) 2.7. Biosíntesis de desoxirribonucleótidos 2.7.1. Ribonucleósido difosfato reductasa. Regulación alostérica Ribonucleósido (53330 bytes) 2.7.2. Biosíntesis de timidilato timidilato (42504 bytes)
3. Ácidos nucleicos y sus funciones biológicas 3.1. Los dos tipos de ácido nucleicos: ADN y ARN 3.1.1. Estructura primaria Estructura primaria (438528 bytes) 3.1.2. Estructura secundaria. 1. Modelon de Watson-Crick desarrollo histórico. 2. Estructura alternativas del ADN: ADN.A, ADN.Z, ADN.H Estructura secundaria (1741320 bytes) Estructura secundaria (2) (235743 bytes) Watson-Crick (3518725 bytes) 3.1.3. Estructura terciaria. 1. ADN circular y superenrrollamiento. 2. Cromosomas y cromatina. 3. Nucleosomas. 4. ADN de organelos. 5. Estabilidad de la estructura secundaria y terciaria. Renaturalización Estructura terciaria (3244032 bytes) 3.1.4. Naturaleza de la mutación. 1. Mutágenos químicos. 2. Dímeros de timina Mutación (100383 bytes) 3.2. ARN 3.2.1. Transferencia, ribosomal, mensajero ARN (511330 bytes) 3.2.2. ARN heterogéneo ARN heterogéneo (436600 bytes)
4. Replicación de la información genética 4.1. Replicación de ADN. Naturaleza semiconservativa 4.1.1. Replicación de ADN. Naturaleza semiconservativa Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principles of biochemistry, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (2005)948-994 4.2. Topoisomerasa 4.2.1. ADN girasa Girasa (100352 bytes) 4.2.2. ADN polimerasa I ADN polimerasa I (55296 bytes) 4.2.3. ADN polimersa II y III ADN polomerasa II y III (33792 bytes) http://lasteologias.wordpress.com/2008/05/09/acido-desoxirribonucleico/ 4.3. Horquillas de replicación 4.3.1. Horquillas de replicación Horquillas (45056 bytes) 4.4. Hebra guía y hebra retrazada 4.4.1. Hebra guía y hebra retrazada Hebra guía (44544 bytes) 4.5. Punto de origen (Ori C) 4.5.1. Punto de origen (Ori C) Ori C (32768 bytes) 4.6. Primasa 4.6.1. Primasa Primasa (52224 bytes) 4.7. Función del ADN polimerasa III. Replisoma 4.7.1. Función del ADN polimerasa III. Replisoma Lewin Benjamin. Genes VII. 7a. Edición, Editorial Oxford University Press ad Cell Press (2001) 385-400 4.8. Síntesis de ADN en procariotes 4.8.1. Iniciación Iniciación (108032 bytes) Iniciación ----- Lewin Benjamin. Genes VII. 7a. Edición, Editorial Oxford University Press ad Cell Press (2001) 385-400 4.8.2. Desdoblamiento del ADN desdoblamiento del ADN (36864 bytes) 4.9. Elongación 4.9.1. Síntesis del molde (ARN) Elongación (32768 bytes) 4.9.2. Síntesis de ADN 4.9.3. Unión de los fragmentos de ADN 4.10. Terminación 4.10.1. Terminación Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)829-831 4.11. Reparación de ADN 4.11.1. Reparación por excisión debases Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)831-835 4.11.2. Reparación por fotoreactivación Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)835-839 4.12. Recombinación de ADN 4.12.1. Recombinación genética homóloga o general Recombinación de ADN Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)839-845 4.12.2. Recombinación específica del sitio Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)845-851 4.12.3. Transposición de ADN Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)851-853
5. Transcripción de la información genética 5.1. Función biológica de el ARN polimerasa de E.Coli 5.1.1. Función biológica de el ARN polimerasa de E.Coli Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)857-889 5.2. Mecanismo de la transcripción: iniciación interacción con promotores y regulación de la iniciación de la transcrpción 5.2.1. Mecanismo de la trascripción: iniciación interacción con promotores y regulación de la iniciación de la transcripción Unidad V (11410777 bytes) http://www.maph49.galeon.com/arn/tcproc.html 5.3. Elongación: Incorporación de ribonucleótidos 5.3.1. Elongación: Incorporación de ribonucleótidos http://es.wikipedia.org/wiki/Transcripci%C3%B3n_gen%C3%A9tica http://www.maph49.galeon.com/arn/rnapoly.html 5.4. ARN polimerasa eucariotas 5.4.1. ARN polimerasa eucariotas http://es.wikipedia.org/wiki/ARN_polimerasa http://gmein.uib.es/otros/ARNasaeuc/arnasaeucjmol.html 5.5. Terminación 5.5.1. Terminación http://www.cienciaybiologia.com/bgeneral/transcripcion-arn.htm 5.6. Antibióticos inhibidores de la transcripción 5.6.1. Antibióticos inhibidores de la transcripción antibióticos (30208 bytes) 5.7. Procesamiento post.transcripcional del ARN 5.7.1. ARN mensajero Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)866-874 5.7.2. Procesamiento de ARN ribosomal y ARN de transferencia Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)874-879 5.8. Expresión genética 5.8.1. Expresión genética en procariotas: operón lactosa Operon lactosa (2076031 bytes) http://es.wikipedia.org/wiki/Oper%C3%B3n_lac 5.8.2. Expresión genética en eucariotas mecanismos de regulación Exp. genetica eucariotas (173167 bytes)
6. Traducción de la información genética y biosíntesis de proteínas 6.1. Componentes necesarios para la síntesis proteica 6.1.1. Código genético codigo genetico (109489 bytes) Cod. gen. (129402 bytes) http://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%B3digo_gen%C3%A9tico http://www.ucm.es/info/genetica/AVG/practicas/secuencia/Codigen.htm 6.1.2. Estructura del ARN mensajero procariota Estructura (509823 bytes) Estructura (37333 bytes) 6.1.3. Estructura de ARN transferencia Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)910-916 ARNt (106946 bytes) 6.1.4. Estructura del ribosoma Ribosoma (191745 bytes) 6.2. Mecanismo de la traducción 6.2.1. Iniciación Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998) 905-909 Traducción (11660314 bytes) 6.2.2. Elongación Iniciación (241856 bytes) http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/traduc/traduc5.html 6.2.3. Terminación terminación (23944 bytes) 6.3. Velocidad de traducción 6.3.1. Velocidad de traducción 6.4. Modificación post.traduccionales 6.4.1. Modificación post.traduccionales Nelson, David; Cox, Michel. Lehninger: Principios de bioquímica, 4a. Edición, Ediciones W.H. Freeman and company. New York. (1998)925-929 6.5. Mecanismos de control traduccionales 6.5.1. Mecanismos de control traduccionales 6.6. Síntesis de proteínas en eucariotas 6.6.1. Síntesis de proteínas en eucariotas 6.7. Modificaciones post.traduccionales en eucariotas 6.7.1. Modificaciones post.traduccionales en eucariotas Modificación post-traduccional (838839 bytes) 6.8. Mecanismos de control tranduccional 6.8.1. Mecanismos de control tranduccional Control (109568 bytes)